BIOTINA: ULTIMAS INVESTIGACIONES

La biotina es esencial para el buen funcionamiento de las células del cuerpo y tiene una función semejante a la de una enzima, metabolizando las grasas, azúcares y proteínas. Actúa directamente en la formación de la piel y neutraliza el colesterol. Puede ser la solución para fortalecer cabellos y uñas.

Se suele recurrir a productos para fortalecer los cabellos o las uñas, pero no hay que olvidar que los verdaderos resultados se originan por la cantidad de nutrientes correcta que ingerimos diariamente. El cuidado de la belleza empieza de dentro hacia fuera.

La biotina, por ejemplo, es una de las vitaminas del complejo B hidrosoluble(absorbida por el intestino y llevada a los tejidos a través de la circulación) y necesita ser repuesta diariamente ya que el cuerpo no tiene capacidad de almacenarla; el exceso es sencillamente eliminado por la orina.

Actúa directamente en la formación de la piel y neutraliza el colesterol.

La carencia de esta vitamina retarda el desarrollo, altera la visión y audición, provoca dermatitis y problemas en el cuero cabelludo.

Los alimentos fuentes de biotiona son la leche, espinacas,  sandía, fresas, semillas, nueces, entre otros.

La biotina cuida la belleza

Esta vitamina es muy importante para el metabolismo, ya que procesa todos los tipos de alimentos que se comen. Siendo así, puede ser la mejor aliada en las dietas para adelgazar, ya que acelera la pérdida de peso debido a sus efectos en el proceso metabólico.

Los suplementos de biotina también son muy beneficiosos para la belleza, ya que esta vitamina está directamente relacionado a la salud de los cabellos, uñas y piel.

Si se está sufriendo la caída de pelo o cuando los cabellos están muy débiles, uno de los motivos puede ser falta de biotina en el organismo.

La biotina también puede ser la solución para fortalecer las uñas, ayudándolas a crecer fuertes y saludables.

 ULTIMAS INVESTIGACIONES:

La biotina es un miembro de las vitaminas del complejo B. Es una vitamina hidrosoluble que tiene una importante función como coenzima, está involucrada en el metabolismo de carbohidratos y en la síntesis de ácidos grasos, así como en la regulación génica.

DESCUBRIMIENTO:En la década de 1920, diferentes científicos aislaron un factor derivado de las levaduras al que denominaron “bios” o “vitamina H”. Pero fue hasta 1927, que el bioquímico M. A. Boas demostró el requerimiento de este componente en animales. Boas encontró que las ratas alimentadas con una dieta alta en claras de huevo crudas, pronto desarrollaban dermatitis, alopecia y parálisis; este síndrome fue conocido como “la enfermedad de la clara de huevo”. Más tarde, Boas descubrió que una sustancia presente en el hígado era capaz de curar esta enfermedad por lo que llamó a este componente “factor protector X”. Actualmente sabemos que las claras de huevo crudas contienen avidina, una glicoproteína que al unirse a la biotina impide su utilización. Finalmente en 1940, Vincent Du Vigneaud, bioquímico americano, se dio cuenta que la biotina era la misma sustancia que la vitamina H y el factor protector X.

ESTRUCTURA

La biotina o también llamada vitamina B8 es una molécula compuesta de un ciclo imidazolínico y un ciclo tetrahidrotiofeno con una cadena lateral de ácido valérico. La biotina se encuentra unida covalentemente a las proteínas enzimáticas con las que colabora, mediante la formación de un enlace amídico entre el carboxilo de la cadena lateral y un grupo -amino de un residuo de lisina.

ABSORCIÓN

Los mamíferos no pueden sintetizar biotina, por lo que dependen de la ingesta diaria proveniente de la biosíntesis en plantas y organismos. En los alimentos, la biotina se encuentra unida al grupo ε-amino de una lisina formando  biocitina, péptidos biotinilados, o bien en forma libre. Para su absorción se requiere romper este enlace semipeptídico mediante la acción de la biotinidasa pancreática.

 La biotina libre se absorbe por los enterocitos de la porción distal del duodeno y proximal del yeyuno, y posteriormente pasa al torrente sanguíneo. La entrada a las células se lleva a cabo a través de un transportador múltiple de vitaminas dependiente de sodio (SMVT) que reconoce principalmente la porción del ácido valérico de la biotina. El SMVT es una proteína transmembranal que funciona como importador electroneutro, introduciendo a la biotina y al ácido pantoténico junto con el sodio, a favor de un gradiente de concentración. 

METABOLISMO

Existen dos rutas para el catabolismo de biotiona en microrganismos y mamíferos: en la primera ruta, la biotina es catabolizada mediente la β-oxidación de la cadena lateral de ácido valérico. La escisión de dos unidades de carbono lleva a la formación de bisnorbiotina y metabolitos relacionados a la oxidación de ácidos grasos. Luego de la degradación del ácido valérico a un solo carbono, los microorganismos escinden y degradan el anillo heterocíclico. En la segunda ruta, el anillo heterocílcilo se oxida produciendo biotina-l-sulfóxido, biotina-d-sulfóxido y biotina sulfona. Finalmente la biotina puede ser también catabolizada por la combinación tanto de la β-oxidación como de la oxidación sulfúrica, produciendo compuestos como la bisnorbiotina sulfona.

FUNCIONES

Debido a su estructura química, la biotina es capaz de captar y donar grupos carboxilo incorporándolos a un sustrato. Esta vitamina es el cofactor necesario para cuatro carboxilasas, cada una de las cuales cataliza un paso crítico en el metabolismo.

Acetil coenzima A: cataliza la carboxilación de acetil-CoA a malonil CoA, paso fundamental en la biosíntesis y elongación de ácidos grasos. Se encuentra tanto en la mitocondria como en el citosol.

Piruvato carboxilasa: es una enzima mitocondrial que cataliza la incorporación de bicarbonato a piruvato para formar oxaloacetato en el primer paso de la gluconeogénesis. El oxaloacetato es intermediario en el ciclo de Krebs, por lo que la piruvato carboxilasa tiene una función anaplerótica, y finalmente se agrega su participación en la síntesis de ácidos grasos a partir de glucosa.

Metilcrotonil-coenzima A carboxilasa: cataliza el paso esencial en la degradación de un aminoácido de cadena ramificada, la leucina, de 3-metilcrotonil-CoA a 3-metilglutaril-CoA.

Propionil-coenzima A carboxilasa: participa en la degradación del propionato, cuyos precursores son la valina, la isoleucina, la treonina y la metinonia, así como los ácidos grasos de cadena impar; cataliza la incorporación de bicarbonto al propionil-CoA para formar metilmalonil-CoA, que se isomeriza a succinil-CoA y entra al ciclo de Krebs.

Por otro lado, se ha observado que además de la participación de la biotina en procesos metabólicos como grupo prostético, la biotina modifica funciones biológicas como la proliferación celular, el desarrollo embrionario, funciones inmunológicas y el metabolismo a través de un efecto sobre la expresión genética. La función de esta vitamina sobre la expresión de genes, es importante para comprender la participación la misma en el metabolismo y en diversas funciones biológicas.

Transcripción genética: la biotina participa en la regulación de la transcripción de diversos genes. Esto se ha demostrado tanto para las enzimas que requieren de la vitamina como grupo prostético, como para proteínas que no la requieren como cofactor; entre estas últimas se han  

identificado a la glucocinasa hepática, la fosfoenolpiruvato carboxicinasa hepática, la glucocinasa pancreática, la insulina, el factor transcripcional PDX-1, la interleucina 2, el receptor de interleucina 2 y los factores transcripcionales NFkB, 2 N-myc, c-myb, N-ras y raf.

La acción de la biotina sobre la expresión genética parece ser muy amplia afectando positivamente la expresión de 139 genes y disminuyendo la de otros 131.

Efectos sobre la traducción: la biotina afecta la expresión de genes a nivel postranscripcional. La vitamina modifica la expresión del receptor de asialoglicoproteínas a través de una vía que requiere de GMPc y de la proteína cinasa G (PKG), lo cual conduce a un aumento en la fosforilación y activación de la subunidad a-COP. Esta subunidad se une a elementos localizados en una región no traducida del ARN mensajero del receptor, repercutiendo de manera positiva sobre la traducción de esta proteína. La biotina también regula la expresión del receptor de insulina por un mecanismo que también requiere la activación de PKG.

Activación de la guanilato ciclasa soluble: la adición de biotina a extractos celulares aumenta la actividad de la guanilato ciclasa soluble por un incremento en las concentraciones intracelulares de GMPc, lo que sugiere que la biotina ejerce su efecto génico a través de este segundo mensajero. Diversos estudios han identificado que un denominador común en el efecto de la biotina sobre la expresión genética involucra el incremento en la actividad de la guanilato ciclasa soluble (GCs), la elevación de las concentraciones de guanosil monofosfato cíclico (GMPc) intracelular, y la participación de la proteína cinasa G (PKG). Se han propuesto que el compuesto biotinil-AMP es el vínculo en la cascada de fosforilaciones involucradas en la regulación de la expresión genética por la biotina.

Biotinilación de histonas: las alteraciones en animales deficientes en biotina en la fosforilación, metilación y acetilación de las histonas, y en la asociación de estas últimas con el ADN, indican un posible efecto de la vitamina sobre la cromatina. Estudios in vitro demostraron que las histonas son susceptibles a ser biotiniladas, lo que otorga una explicación a la presencia de biotina en el núcleo y a la relación entre biotina e histonas. Se ha encontrado que, efectivamente, las histonas en las células se encuentran biotiniladas y, se ha propuesto que esta modificación covalente, similar a modificaciones covalentes como la metilación y/o acetilación de las histonas, podrían ser parte de los mecanismos a través de los cuales la biotina modifica la expresión genética. La presencia en el núcleo de dos enzimas claves en el metabolismo de la biotina, la biotinidasa y la holocarboxilasa sintetasa, así como su demostrada capacidad de biotinilar histonas, apoyan igualmente esta hipótesis. Se sabe que la holocarboxilasa sintetasa está asociada con la cromatina y la lámina nuclear, y que durante la mitosis se encuentra distribuida en estructuras en forma de anillo. Además, los fibroblastos de pacientes con deficiencia en la enzima presentan menos histonas biotiniladas que los fibroblastos de individuos no deficientes. Entre las funciones relacionadas con la biotinilación de histonas se encuentran: el incremento en la abundancia de éstas durante la proliferación celular de linfocitos polimorfonucleares, los cambios en la biotinilación de histonas durante el ciclo celular y el incremento en la biotinilación de histonas producidas por daño al ADN causado por luz ultravioleta. Estas funciones sugieren que la biotinilación de histonas podría estar ligada a la reparación y/o replicación del ADN.